抗體是具有4條多肽鏈的對稱結構，其中2條較長、相對分子量較大的相同的重鏈(H鏈)；2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈(L鏈)。鏈間由二硫鍵和非共價鍵聯(lián)結形成一個由4條多肽鏈構成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種，重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。 整個抗體分子可分為恒定區(qū)和可變區(qū)兩部分。在給定的物種中，不同抗體分子的恒定區(qū)都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列?？勺儏^(qū)位于"Y"的兩臂末端。在可變區(qū)內有一小部分氨基酸殘基變化特別強烈，這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發(fā)生變異區(qū)域稱高變區(qū)。高變區(qū)位于分子表面，較多由17個氨基酸殘基構成，少則只有2 ～ 3個。高變區(qū)氨基酸序列決定了該抗體結合抗原抗原的特異性。一個抗體分子上的兩個抗原結合部位是相同的，位于兩臂末端稱抗原結合片段(antigen-binding fragment, Fab)。"Y"的柄部稱結晶片段(crystalline fragment,FC)，糖結合在FC 上。
 

　　抗體的基因重排：
 

　　抗體的L鏈是由C、V、J三個基因簇編碼的，H鏈由C、V、D、J四個基因簇編碼的。V是編碼可變區(qū)，有300個種類；D編碼高變區(qū),有15 ～ 20個種類；J編碼連接V、C的結合區(qū)，有4～5個種類；C編碼恒定區(qū)，僅有一種。這些外顯子通過多種多樣的重排，所合成出的肽鏈，還要再進一步進行L和H鏈組合，這樣較后生成的抗體種類就非常多了。抗體基因重排是發(fā)生在淋巴細胞分化的時候。
 

　　抗體的功能：
 

　　抗體的主要功能是與抗原(包括外來的和自身的)相結合，從而有效地清除侵入機體內的微生物、寄生蟲等異物，抗體(antibody)是一種應答抗原產生的、可與抗原特異性結合的蛋白質。每種抗體與特定的抗原決定基結合。這種結合可以使抗原失活，也可能無效但有時也會對機體造成病理性損害，如抗核抗體、抗雙鏈DNA抗體、抗甲狀腺球蛋白抗體等一些自身抗體的產生，對人體可造成危害。